ВЛИЯНИЕ РАЗЛИЧНЫХ КОНЦЕНТРАЦИЙ ДИНИТРОЗИЛЬНЫХ КОМПЛЕКСОВ ЖЕЛЕЗА НА АКТИВНОСТЬ АНТИОКСИДАНТНЫХ ФЕРМЕНТОВ В КРОВИ IN VITRO

Диденко Н.В. , Соловьева А.Г. , Перетягин П.В.

2017 / Том 7: номер 4 [ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ И ОБЩАЯ БИОЛОГИЯ ]

Изучено влияние различных концентраций динитрозильных комплексов железа (ДНКЖ) на активность супероксиддисмутазы (СОД), каталазы и глутатионредуктазы (ГР) в условиях in vitro. Эксперимент проведен на консервированной крови, к которой добавляли свежеполученный водный раствор ДНКЖ (концентрация соединения - 5 ммоль/л) в соотношении 1:150, 1:100, 1:50 и 1:25. Синтез ДНКЖ производили по методике А.Ф. Ванина с соавт. (2005). Выявлено разнонаправленное и дозозависимое влияние ДНКЖ на активность антиоксидантных ферментов донорской крови. Под влиянием ДНКЖ в соотношении 1:150, 1:100 и 1:50 отмечено увеличение активности СОД. Присутствие ДНКЖ в донорской крови в соотношении 1:25 вызвало снижение общей и удельной активности СОД. Отмечено повышение как общей, так и удельной активности ГР при добавлении ДНКЖ в донорскую кровь во всех представленных соотношениях. Наблюдалось снижение общей и удельной активности каталазы при добавлении ДНКЖ в донорскую кровь в соотношении 1:150 на фоне роста общей активности фермента под влиянием ДНКЖ в больших концентрациях. Выявлено повышение удельной активности каталазы в присутствии ДНКЖ 1:100 и 1:50. Показано, что ДНКЖ обладают антиоксидантными свойствами, проявляющимися в повышении активности СОД, каталазы и ГР при внесении в донорскую кровь в условиях in vitro ДНКЖ в соотношениях 1:100 и 1:50.

Ключевые слова:

динитрозильные комплексы железа,супероксиддисмутаза,каталаза,глутатионредуктаза,dinitrosyl iron complexes,superoxide dismutase,catalase,glutathione reductase

Библиографический список:

1. Пат. № 2291880, РФ. Полимерная композиция для создания стабилизированной формы динитрозильного комплекса железа и метод синтеза этой формы / А.Ф. Ванин, В.И. Лозинский, В.И. Капелько. от 01.12.2005 г.
2. Сибгатуллина Г.В., Хаертдинова Л.Р., Гумерова Е.А. Методы определения редокс-статуса культивируемых клеток растений: учебно-методическое пособие, Казань: Казанский (Приволжский) Федеральный Университет, 2011. 61 с.
3. Сирота Т.В. Новый подход в исследовании процесса аутоокисления адреналина и использование его для измерения активности супероксиддисмутазы // Вопросы медицинской химии. 1999. Т 45, N 3. С.109-116.
4. Тимошин А.А., Лакомкин В.Л., Рууге Э.К., Ванин А.Ф. Фармакокинетика и распределение динитрозильных комплексов железа в тканях органов крыс // Биофизика. 2012. Т.57, N 2. С. 331-337.
5. Ткачев Н.А. Влияние динитрозильных комплексов железа на индуцированный эндометриоз у крыс. Автореф. дис. к.б.н., Москва. 2015, 23 с.
6. Caranto J.D., Weitz A., Giri N, Hendrich M.P., Kurtz D.M. A diferrous-dinitrosyl intermediate in the N2O-generating pathway of a deflavinated flavor-diron protein // Biochemistry. 2014. V. 53 (35).P. 5631-5637.
7. Diers A.R., Broniovska K.A., Darley-Usmar V.M., Hogg N. Differential regulation of metabolism by nitric oxide and S-nitrosothiols in endothelial cells // Am.J.Physiol.Heart Circ.Physiol. 2011. V. 301, N 3. P. 1803-1812.
8. Mikula I., Durocher S., Martasek P., Mutus B., Slama-Scwork A. Isoform-specific differences in the nitrite reductase activity of nitric oxide synthases under hypoxia // Biochem.J. 2009. V.418, N 3. P. 673-682.
9. Roberts R.A., Smith R.A., Safe S., Szabo C., Tjalkens R.B., Robertson F.M. Toxicological and pathophysiological roles of reactive oxygen and nitrogen species // Toxicology. 2010. V. 276. P. 85-94.
10. Sharma S.K., Kim H, Roqler P.J., Karlin K.D. Isocyanide or nitrosyl complexation to hemes with varying axial base ligand donors: synthesis and characterization // Journal of biological inorganic chemistry. 2016. V. 21. P. 729-743.

Файлы:

• реферат (скачать | просмотреть) - скачано 12 раза
• статья (скачать | просмотреть) - скачано 71 раз