НОВЫЕ СУПЕРКОМПЛЕКСЫ В СИСТЕМЕ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ МИТОХОНДРИЙ ПРОРОСТКОВ ГОРОХА PISUM SATIVUM L

Кондакова М.А. , Уколова И.В. , Боровский Г.Б. , Войников В.К.

2016 / Номер 3 [ КРАТКИЕ СООБЩЕНИЯ ]

При помощи одномерного и двумерного голубого нативного электрофорезов 1D BNE, 2D BNE/BNE и 2D BNE/SDS, энзимографии, иммунохимии и MALDI TOF масс-спектрометрии изучена организация и обнаружены новые суперкомплексы системы окислительного фосфорилирования (OXPHOS) митохондрий из этиолированных проростков гороха (Pisum sativum L.). Показано, что в состав OXPHOS изучаемых органелл входят как ранее обнаруженная в других растительных видах респирасома I+III₂+IV_n, так и новые суперкомплексы, такие как: мажорная респирасома I+NDA+III₂+IV, суперкомплекс NDA+NDB+III₂+IV, мегакомплекс (II+III₂+IV)_n, и АТФ-синтасома - NDA+NDB+AOX+АТФ-синтаза. Присутствие альтернативных ферментов в составе суперкомплексов может увеличивать адаптационные возможности OXPHOS растительных митохондрий.

Ключевые слова:

supercomplexes,mitochondria,oxidative phosphorylation system,Pisum sativum L,суперкомплексы,митохондрии,система окислительного фосфорилирования,Pisum sativum L

Библиографический список:

1. Grandier-Vazeille Х., Bathany K., Chaignepain S., Camougrand N., Manon S., Schmitter J.-M. Yeast mitochondrial dehydrogenases are associated in a supramolecular complex. Biochemistry. 2001, vol. 40, pp. 9758-9769.
2. Matus-Ortega M.G., Cárdenas-Monroy C.A., Flores-Herrera O., Mendoza-Hernández G., Miranda M., González-Pedrajo B., Vázquez-Meza H., Pardo J.P. New complexes containing the internal alternative NADH dehydrogenase (Ndi1) in mitochondria of Saccharomyces cerevisiae. Yeast. 2015. DOI: 10.1002/yea.3086.
3. Acin-Perez R., Fernandez-Silva P., Peleato M. L., Perez-Martos A., Enriquez J.A. Respiratory active mitochondrial supercomplexes. Molecular Cell. 2008, vol. 32, pp. 529-539.
4. Douce R. Mitochondria in higher plants: structure, function and biogenesis. London, Acad. Press, 1985, 327 p.
5. Schagger H. Blue native electrophoresis. In: C. Hunte, G. Von Jagow, H. Schagger ed. Membrane protein purification and crystallization (second edition). Academic press, 2003, Chapter 5, pp. 105-130. DOI:10.1016/B978-012361776-7/50006-1.
6. Taylor L., Heazlewood J.L., Day D.A., Millar A.H. Differential impact of environmental stresses on the pea mitochondrial proteome. Mol. Cell. Proteomics. 2005, vol. 4, pp. 1122-1133.
7. Grandier-Vazeille Х., Bathany K., Chaignepain S., Camougrand N., Manon S., Schmitter J.-M. Yeast mitochondrial dehydrogenases are associated in a supramolecular complex // Biochemistry. 2001. Vol. 40. P. 9758-9769.
8. Matus-Ortega M.G., Cárdenas-Monroy C.A., Flores-Herrera O., Mendoza-Hernández G., Miranda M., González-Pedrajo B., Vázquez-Meza H., Pardo J. P. New complexes containing the internal alternative NADH dehydrogenase (Ndi1) in mitochondria of Saccharomyces cerevisiae. Yeast, 2015. DOI: 10.1002/yea.3086.
9. Acin-Perez R., Fernandez-Silva P., Peleato M. L., Perez-Martos A., Enriquez J. A. Respiratory active mitochondrial supercomplexes // Molecular Cell. 2008. Vol. 32. P. 529-539.
10. Schagger H. Blue native electrophoresis // In C. Hunte, G. Von Jagow, H. Schagger ed. Membrane protein purification and crystallization (second edition). Academic press, 2003. Chapter 5. P. 105-130. DOI:10.1016/B978-012361776-7/50006-1.
11. Douce R. Mitochondria in higher plants: structure, function and biogenesis. London: Academic press, 1985. 327 p.
12. Taylor L., Heazlewood J. L., Day D. A., Millar A. H. Differential impact of environmental stresses on the pea mitochondrial proteome // Mol. Cell. Proteomics. 2005. Vol. 4. P. 1122-1133.

Файлы:

• реферат (скачать | просмотреть) - скачано 16 раз
• статья (скачать | просмотреть) - скачано 38 раз